Purificação, caracterização e aplicação de B-galactosidases produzidas por fungos isolados do semiárido nordestino.

Resumo

A amilase é uma hidrolase que cliva as ligações glicosídicas de polissacarídeos como o amido e o glicogênio para produzir glicose, maltose e dextrina. Já as β-galactosidases, são enzimas que degradam a lactose em glicose e galactose. Os fungos são as fontes preferidas para produção de enzimas em escala industrial devido a várias vantagens, como fácil produção, baixo custo e produção em curto espaço de tempo. Este estudo buscou realizar uma triagem de fungos para produção de β-galactosidase e produção e caracterização da enzima amilase do fungo Ganoderma lucidum, através da metodologia de superfície de resposta, utilizando o planejamento experimental de Doehlert, avaliando o comportamento da enzima frente às variações de pH e temperatura. A produção da β-galactosidase ocorreu com a utilização de lactose como indutor, enquanto para a produção de amilase utilizou-se o amido como fonte de carbono. A avaliação da termoestabilidade da α-amilase ocorreu à 60, 70 e 80ºC nos períodos de 10, 30 e 50 minutos. Apenas a β-galactosidase extracelular de Aspergillus niger apresentou alta atividade enzimática. A amilase obtida de Ganoderma lucidum apresentou atividade expressiva, com melhor desempenho enzimático em pH mais básico e em temperatura acima de 55ºC. O estudo da termoestabilidade indicou que a amilase se manteve estável em temperaturas elevadas, com baixa diminuição do potencial catalítico. O modelo experimental conduziu à compreensão do pH e temperaturas favoráveis à atividade catalítica da amilase secretada por Ganoderma lucidum, bem como a sua termoestabilidade. Não houve falta de ajuste no modelo aplicado, desse modo, os resultados encontrados condizem com a realidade experimental.

Agência de fomento: FAPESB